Кфк это что в медицине
Креатинкиназа общая
Креатинкиназа – фермент, который стимулирует превращение креатинина в креатинфосфат и обеспечивает энергией мышечное сокращение.
КК, креатинфосфокиназа (КФК).
Синонимы английские
Creatine Kinase (CK), Creatine Phosphokinase (CPK).
УФ кинетический тест.
Ед/л (единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Креатинкиназа – это фермент, который катализирует реакцию переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатинин с образованием креатинфосфата и АДФ. АТФ (аденозинтрифосфат) – молекула, являющаяся источником энергии в биохимических реакциях человеческого организма.
Реакция, катализируемая креатинкиназой, обеспечивает энергией мышечные сокращения. Различают креатинкиназу, содержащуюся в митохондриях и цитоплазме клеток.
Молекула креатинкиназы состоит из двух частей, которые могут быть представлены одной из двух субъединиц: М, от английского muscle – «мышца», и B, brain – «мозг». Таким образом, в организме человека креатинкиназа есть в виде трёх изомеров: ММ, МВ, ВВ. ММ-изомер содержится в скелетной мускулатуре и миокарде, МВ – в основном в миокарде, ВВ – в тканях головного мозга, в небольшом количестве в любых клетках организма.
В крови здорового человека креатинкиназа присутствует в небольших количествах, в основном в виде ММ-изомера. Активность креатинкиназы зависит от возраста, пола, расы, мышечной массы и физической активности.
Поступление креатинкиназы в кровоток в больших количествах происходит при повреждении содержащих её клеток. При этом по повышению активности определённых изомеров можно сделать вывод о том, какая ткань поражена: ММ-фракция – повреждение мышц и в меньшей степени поражение сердца, МВ-фракция – повреждение миокарда, ВВ-фракция – онкологические заболевания. Обычно делают анализы на общую креатинкиназу и ее МВ-фракции.
Таким образом, повышение креатинкиназы в крови позволяет сделать вывод об опухолевом процессе, поражении сердца или мышц, которое в свою очередь может развиться как при первичном повреждении данных органов (при ишемии, воспалении, травмах, дистрофических процессах), так и вследствие их поражения при других состояниях (из-за отравления, метаболических нарушений, интоксикаций).
Сердечные заболевания, при которых разрушаются клетки, – это инфаркт миокарда, миокардиты, миокардиодистрофии, токсическое поражение миокарда. Анализ на креатинкиназу имеет наибольшее значение для диагностики инфаркта миокарда, так как активность этого фермента повышается раньше других, уже через 2-4 часа после инфаркта, и достигает максимума через 1-2 суток, затем нормализуется. Чем раньше начато лечение инфаркта, тем лучше для пациента, поэтому так важна своевременная и точная диагностика.
Заболевания мышц, при которых разрушаются клетки, – это миозиты, миодистрофии, травмы, особенно при сдавливании, пролежни, опухоли, интенсивная работа мышц, в том числе происходящая при судорогах. Кроме того, отмечена обратная зависимость уровня гормонов щитовидной железы и креатинкиназы: при снижении T3 и T4 активность креатинкиназы повышается и наоборот.
Интересно, что впервые анализ на креатинкиназу был использован для выявления миопатии, однако в настоящее время его используют главным образом для диагностики инфаркта миокарда.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Что означают результаты?
Возраст, пол
Референсные значения
Причины повышения активности креатинкиназы общей:
Причины понижения активности креатинкиназы общей:
Что может влиять на результат?
Повышение активности креатинкиназы общей не является прямым указанием на какое-либо заболевание, так что оно должно трактоваться специалистом с учётом клинической картины и результатов дополнительного обследования.
Кто назначает исследование?
Кардиолог, терапевт, невролог, педиатр, онколог, эндокринолог.
Литература
Подписка на новости
Оставьте ваш E-mail и получайте новости, а также эксклюзивные предложения от лаборатории KDLmed
Кфк это что в медицине
Креатинкиназа МВ – это внутриклеточный фермент, который является специфичным и чувствительным индикатором повреждения миокарда.
Креатинфосфокиназа MB, КФК-МВ, КК-МВ, КК-2.
Creatinekinase MB, CK-MB, creatine phosphokinase, CPK-MB.
Ед/л (единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Креатинкиназа МВ (CK-MB) – это изоформа фермента креатинкиназы, участвующего в энергетическом обмене клеток.
Креатинкиназа состоит из двух субъединиц: M (от англ. muscle – «мышца») и B (от англ. brain – «мозг»). Комбинации этих субъединиц образуют изоформы креатинкиназы CK-BB, CK-MM и CK-MB. В результате повреждения клеточной мембраны вследствие гипоксии или других причин эти внутриклеточные ферменты попадают в системный кровоток и их активность увеличивается. В то время как изоформы CK-MM и CK-BB преобладают в мышечной и нервной ткани, креатинкиназа MB почти полностью находится в сердечной мышце. В крови здорового человека она присутствует в совсем незначительных количествах. Поэтому увеличение активности креатинкиназы MB – высокоспецифичный и чувствительный индикатор повреждения миокарда.
Повреждение миокарда может возникнуть из-за воздействия разнообразных факторов, например травмы, дегидратации, инфекционного заболевания, воздействия тепла и холода, химических веществ. Однако главной его причиной является атеросклероз коронарных сосудов и ишемическая болезнь сердца (ИБС).
Ишемическая болезнь сердца имеет несколько форм. Тест на креатинкиназу MB чаще всего используют при остром инфаркте миокарда (ИМ). В крови человека, переживающего острый инфаркт миокарда, активность креатинкиназы MB может быть повышена в течение 4-8 часов после возникновения симптомов заболевания, пик приходится на 24-48-й час, а к норме показатель обычно возвращается к 3-м суткам. Это позволяет использовать креатинкиназу MB для диагностики не только первичного ИМ, но и рецидивирующего инфаркта (для сравнения: тропонин I и лактатдегидрогеназа ЛДГ нормализуются примерно к 7-м суткам). Следует отметить, что скорость изменения активности креатинкиназы MB зависит от многих причин: предшествующей патологии миокарда и обширности случившегося инфаркта, наличия или отсутствия сердечной недостаточности и др. Поэтому для наиболее точной диагностики необходимы повторные измерения активности креатинкиназы MB с интервалами 8-12 часов в течение первых 2 суток с появления симптомов заболевания. Активность креатинкиназы MB может оставаться нормальной в течение первых 4-8 часов даже при случившемся инфаркте.
Существует прямая зависимость между активностью креатинкиназы MB и обширностью инфаркта, поэтому данный показатель может быть использован при составлении прогноза заболевания.
Ишемическое повреждение миокарда, которое не приводит к развитию инфаркта (например, стабильная стенокардия), как правило, не увеличивает активность креатинкиназы MB.
В то время как ишемической болезнью сердца страдают обычно люди зрелого возраста и старше, среди молодых преобладает миокардит. Чаще всего он вызван кардиотропным вирусом Coxsackievirus (хотя обычно причину установить невозможно). Пациент с миокардитом испытывает неотчетливую загрудинную боль, повышенную утомляемость, перебои в работе сердца. Характер этих симптомов меняется в течение суток и при физических нагрузках. Однако они редко бывают сильно выраженными, и из-за этого заболевание часто остается нераспознанным. Воспаление в миокарде со временем приводит к необратимым изменениям: дилатационной кардиомиопатии и застойной сердечной недостаточности. При обширном вовлечении миокарда при миокардите отмечается повышение креатинкиназы MB. В отличие от острого инфаркта миокарда, при миокардите активность креатинкиназы MB характеризуется стойким и продолжительным повышением.
Редкий, но представляющий особую опасность синдром Рея, встречающийся чаще у детей младшего дошкольного возраста, тоже протекает с поражением сердечной мышцы. Развитию этого заболевания способствует употребление аспирина и вирусная инфекция, чаще всего это herpes zoster (ветряная оспа у детей) или грипп. При этом синдроме значительно нарушается функция печени, возникает отек головного мозга и острая энцефалопатия.
Другие заболевания миокарда, такие как сердечная недостаточность, кардиомиопатии, нарушения ритма, в большинстве случаев не приводят к существенному повышению активности креатинкиназы MB.
Некоторые вещества оказывают прямое токсическое воздействие на миокард: прием алкоголя способствует 160-кратному увеличению активности креатинкиназы MB, острое и хроническое отравление угарным газом CO – 1000-кратному.
Незначительная активность (менее чем 1 %) креатинкиназы MB наблюдается в мышечной ткани. Поэтому при экстремально высоких физических нагрузках (например, марафонском беге) или при обширной травме скелетной мускулатуры активность креатинкиназы MB может незначительно повышаться и без повреждения миокарда.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Что означают результаты?
Причины повышения активности креатинкиназы MB:
Понижение активности креатинкиназы MB не является диагностически значимым.
Что может влиять на результат?
Кто назначает исследование?
Кардиолог, анестезиолог-реаниматолог, терапевт, врач общей практики, педиатр, хирург.
Креатинкиназа (венозная кровь) в Заюково
Креатинкиназа — основной фермент, обеспечивающий мышечные клетки энергией. Лабораторный анализ этого белка проводят при диагностике заболеваний мышечной системы или сердца. Рекомендуется сдавать в комплексе с креатинкиназой MB.
Приём и исследование биоматериала
Комплексы с этим исследованием
Когда нужно сдавать анализ Креатинкиназа?
Подробное описание исследования
Креатинкиназа (креатинфосфокиназа, КК, или КФК) — фермент с выраженной биохимической активностью, который способствует образованию энергии внутри клетки в виде молекулы АТФ.
Молекула КК представлена в виде 2 субъединиц — «M» и «B» — эти подтипы составляют 3 возможных формы (изомера) фермента:
Все вышеуказанные формы КК выполняют схожую биологическую функцию в клетках представленных тканей — они обеспечивают их энергией.
В норме в крови находится небольшое количество креатинкиназы (в 94-96% это ММ-фракция). При повреждении или разрушении мышечных — в меньшей степени других — клеток фермент выходит наружу и попадает в кровоток: это основная причина повышения уровня КК в сыворотке крови. При этом причина повреждения и/или разрушения клеток и тканей может быть самой разной — воспаление, дистрофия, травма, отмирание (некроз) и даже опухолевое перерождение. С онкологическими заболеваниями головного мозга, легких и других локализаций, как правило, связывают высокий уровень BB-фракции фермента.
Показатель креатинкиназы MB (КК-MB) повышается при различных сердечных заболеваниях, основным из которых является инфаркт миокарда — патология, при которой нарушается кровоснабжение сердца и погибают кардиомиоциты (мышечные клетки сердца). Основным маркером некроза (смерти) миокарда являются белки – тропонины. В качестве дополнительного маркера можно исследовать и КК-MB: фермент повышается через 2-4 часа и достигает пика через 24 часа после некроза (иногда позже). Особенностью КК-MB служит то, что уже к третьим суткам после начала инфаркта его значение нормализуется. Также креатинкиназа MB может увеличиваться и при других заболеваниях сердца: кардиомиопатии и миокардиты различного происхождения.
Увеличение концентрации креатинкиназы MM (КК-MM) связано с заболеваниями скелетной мускулатуры. К ним относятся:
Мышечные дистрофии — в частности, миодистрофия Дюшенна — имеют врожденный характер и, как правило, встречаются у мальчиков. По началу развитие этих детей никак не отличается от развития здоровых сверстников. Но с возрастом появляются первые симптомы:
Данный анализ следует сдавать при наличии рекомендаций от лечащего врача в рамках лабораторной диагностики вышеуказанных заболеваниях сердца и скелетных мышц.
Особенности и преимущества методики
Платформа модульная для биохимического и иммунохимического анализа Cobas 8000 (RocheDiagnosticsGmbH, Германия)
Кфк это что в медицине
Креатинкиназа – фермент, который стимулирует превращение креатина в креатинфосфат и обеспечивает энергией мышечное сокращение.
КК, креатинфосфокиназа (КФК).
Синонимы английские
Creatine Kinase (CK), Creatine Phosphokinase (CPK).
УФ кинетический тест.
Ед/л (единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Креатинкиназа – это фермент, который катализирует реакцию переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин с образованием креатинфосфата и АДФ. АТФ (аденозинтрифосфат) – молекула, являющаяся источником энергии в биохимических реакциях человеческого организма.
Реакция, катализируемая креатинкиназой, обеспечивает энергией мышечные сокращения. Различают креатинкиназу, содержащуюся в митохондриях и цитоплазме клеток.
Молекула креатинкиназы состоит из двух частей, которые могут быть представлены одной из двух субъединиц: М, от английского muscle – «мышца», и B, brain – «мозг». Таким образом, в организме человека креатинкиназа есть в виде трех изомеров: ММ, МВ, ВВ. ММ-изомер содержится в скелетной мускулатуре и миокарде, МВ – в основном в миокарде, ВВ – в тканях головного мозга, в небольшом количестве в любых клетках организма.
В крови здорового человека креатинкиназа присутствует в небольших количествах, в основном в виде ММ-изомера. Активность креатинкиназы зависит от возраста, пола, расы, мышечной массы и физической активности.
Поступление креатинкиназы в кровоток в больших количествах происходит при повреждении содержащих ее клеток. При этом по повышению активности определенных изомеров можно сделать вывод о том, какая ткань поражена: ММ-фракция – повреждение мышц и в меньшей степени поражение сердца, МВ-фракция – повреждение миокарда, ВВ-фракция – онкологические заболевания. Обычно делают анализы на общую креатинкиназу и ее МВ-фракции.
Таким образом, повышение креатинкиназы в крови позволяет сделать вывод об опухолевом процессе, поражении сердца или мышц, которое в свою очередь может развиться как при первичном повреждении данных органов (при ишемии, воспалении, травмах, дистрофических процессах), так и вследствие их поражения при других состояниях (из-за отравления, метаболических нарушений, интоксикаций).
Сердечные заболевания, при которых разрушаются клетки, – это инфаркт миокарда, миокардиты, миокардиодистрофии, токсическое поражение миокарда. Анализ на креатинкиназу имеет наибольшее значение для диагностики инфаркта миокарда, так как активность этого фермента повышается раньше других, уже через 2-4 часа после инфаркта, и достигает максимума через 1-2 суток, затем нормализуется. Чем раньше начато лечение инфаркта, тем лучше для пациента, поэтому так важна своевременная и точная диагностика.
Заболевания мышц, при которых разрушаются клетки, – это миозиты, миодистрофии, травмы, особенно при сдавливании, пролежни, опухоли, интенсивная работа мышц, в том числе происходящая при судорогах. Кроме того, отмечена обратная зависимость уровня гормонов щитовидной железы и креатинкиназы: при снижении T3 и T4 активность креатинкиназы повышается и наоборот.
Интересно, что впервые анализ на креатинкиназу был использован для выявления миопатии, однако в настоящее время его используют главным образом для диагностики инфаркта миокарда.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Что означают результаты?
Возраст, пол
Референсные значения
Причины повышения активности креатинкиназы общей:
Причины понижения активности креатинкиназы общей:
Что может влиять на результат?
Повышение активности креатинкиназы общей не является прямым указанием на какое-либо заболевание, так что оно должно трактоваться специалистом с учетом клинической картины и результатов дополнительного обследования.
Кто назначает исследование?
Кардиолог, терапевт, невролог, педиатр, онколог, эндокринолог.
Креатинкиназа
КК (креатин N-фосфотрансфераза, КФ 2.7.3.2) относится к ферментам класса фосфотрансфераз, осуществляет обратимый перенос фосфатного остатка между АТФ и креатином с образованием АДФ и креатинфосфата. Продукт этой реакции креатинфосфат играет важную роль в процессах метаболизма, обеспечивая энергией ряд биологически значимых превращений, в т. ч. мышечные сокращения и расслабления. КК содержится почти во всех тканях организма, наиболее богата КК скелетная мускулатура, сердечная мышца, много ее в языке, мышце диафрагмы, меньше в мозге, щитовидной железе, матке, легких.
Молекула КК является димером, субъединицы носят название “М” – мышечный тип и “В” – мозговой тип. В соответствии с двумя формами субъединиц димерная форма молекулы КК представлена тремя изоферментами: мышечный тип КК-ММ, гибридный димер КК-МВ, характерный для миокарда, и изофермент КК-ВВ, локализованный преимущественно в мозговой ткани. У здоровых лиц общая активность креатинкиназы в крови представлена в основном КК-ММ (94–96%), активность других изоферментов присутствуют в следовых количествах.
КК – внутриклеточный фермент, увеличение активности креатинкиназы в крови свидетельствует о повреждении или разрушении клеток, обогащенных ферментом. Изоферменты КК органоспецифичны, поэтому их определение в сыворотке крови дает возможность диагностики повреждений специфического органа, наблюдения течения заболевания и возможность оценки прогноза. В сердечной мышце КК-ММ составляет 60% общей активности КК, остальные 40% активности создает КК-МВ.
Анализ на креатинкиназу: показания к исследованию
Методы исследования. Спектрофотометрические (кинетические) методы, основанные на рекомендациях Международных и национальных федераций клинической химии. В соответствии с рекомендациями IFCC, к реакционной смеси необходимо добавление N-ацетилцистеина для активации КК.
Повышенные значения креатинкиназы в крови
Пониженные значения креатинкиназы в крови
Изофермент МВ креатинкиназы
В норме в сыворотке крови активность изофермента КК-МВ составляет не более 6%, однако при поражении кардиомиоцитов во время ИМ это значение может возрастать до 25% от общей активности. Увеличение активности КК-MB наблюдают уже через 4–8 ч после начала заболевания, максимум достигается через 12–24 ч, на 3-и сутки активность изофермента возвращается к нормальным значениям при неосложненном течении инфаркта.
Величина активности КК-МВ, и особенно ее соотношение с суммарной активностью КК, долгое время была ведущим биохимическим маркером ИМ. В настоящее время для диагностики ИМ предпочтительным является определение не активности, а массы КК-МВ.
Показания к исследованию
Определение активности КК-МВ: образцы сыворотки крови инкубируют с антителами к М-субъединице КК, после чего выполняют определение активности КК выбранным методом. Антитела блокируют активность КК-М субъединицы, в результате определяется только активность субъединицы В.
Определение массы КК-МВ выполняют с использованием различных иммунохимических методов.