Кфк крови что показывает у детей повышен
Креатинкиназа
КК (креатин N-фосфотрансфераза, КФ 2.7.3.2) относится к ферментам класса фосфотрансфераз, осуществляет обратимый перенос фосфатного остатка между АТФ и креатином с образованием АДФ и креатинфосфата. Продукт этой реакции креатинфосфат играет важную роль в процессах метаболизма, обеспечивая энергией ряд биологически значимых превращений, в т. ч. мышечные сокращения и расслабления. КК содержится почти во всех тканях организма, наиболее богата КК скелетная мускулатура, сердечная мышца, много ее в языке, мышце диафрагмы, меньше в мозге, щитовидной железе, матке, легких.
Молекула КК является димером, субъединицы носят название “М” – мышечный тип и “В” – мозговой тип. В соответствии с двумя формами субъединиц димерная форма молекулы КК представлена тремя изоферментами: мышечный тип КК-ММ, гибридный димер КК-МВ, характерный для миокарда, и изофермент КК-ВВ, локализованный преимущественно в мозговой ткани. У здоровых лиц общая активность креатинкиназы в крови представлена в основном КК-ММ (94–96%), активность других изоферментов присутствуют в следовых количествах.
КК – внутриклеточный фермент, увеличение активности креатинкиназы в крови свидетельствует о повреждении или разрушении клеток, обогащенных ферментом. Изоферменты КК органоспецифичны, поэтому их определение в сыворотке крови дает возможность диагностики повреждений специфического органа, наблюдения течения заболевания и возможность оценки прогноза. В сердечной мышце КК-ММ составляет 60% общей активности КК, остальные 40% активности создает КК-МВ.
Анализ на креатинкиназу: показания к исследованию
Методы исследования. Спектрофотометрические (кинетические) методы, основанные на рекомендациях Международных и национальных федераций клинической химии. В соответствии с рекомендациями IFCC, к реакционной смеси необходимо добавление N-ацетилцистеина для активации КК.
Повышенные значения креатинкиназы в крови
Пониженные значения креатинкиназы в крови
Изофермент МВ креатинкиназы
В норме в сыворотке крови активность изофермента КК-МВ составляет не более 6%, однако при поражении кардиомиоцитов во время ИМ это значение может возрастать до 25% от общей активности. Увеличение активности КК-MB наблюдают уже через 4–8 ч после начала заболевания, максимум достигается через 12–24 ч, на 3-и сутки активность изофермента возвращается к нормальным значениям при неосложненном течении инфаркта.
Величина активности КК-МВ, и особенно ее соотношение с суммарной активностью КК, долгое время была ведущим биохимическим маркером ИМ. В настоящее время для диагностики ИМ предпочтительным является определение не активности, а массы КК-МВ.
Показания к исследованию
Определение активности КК-МВ: образцы сыворотки крови инкубируют с антителами к М-субъединице КК, после чего выполняют определение активности КК выбранным методом. Антитела блокируют активность КК-М субъединицы, в результате определяется только активность субъединицы В.
Определение массы КК-МВ выполняют с использованием различных иммунохимических методов.
Креатинфосфокиназа (КФК)
Скелетные и сердечная мышцы нуждаются в постоянном поступлении энергии. Их работу обеспечивает целый ряд ферментов. При повреждении или заболевании мышц нарушаются внутриклеточные процессы, и болезнь можно определить с помощью лабораторных тестов. Креатинфосфокиназа (или сокращенно КФК) – это фермент, который обеспечивает поступление большого количесчтва энергии (АТФ) при мышечных сокращениях. Другое название этой молекулы – это креатинкиназа. Благодаря КФК, АТФ преобразуется в высокоэнергетическое соединение, которое питает клетки и обеспечивает протекание биологических процессов.
В норме КФК много внутри клеток и не очень много в крови. Соответственно, повышение уровня свидетельствует о повреждении мышечных клеток. Это может быть результатом травмы, интенсивной нагрузки, отравления, болезней мышц и сердца.
Когда назначают анализ?
КФК содержится в скелетных мышцах, гладкой мускулатуре, в сердце и головном мозге. Поэтому при получении повышенного результата можно заподозрить такие серьезные заболевания, как инфаркт миокарда, хронические болезни мышц и даже онкологию.
Для получения точного результата необходимо строго следовать советам по подготовке. Не менее важно оснащение лаборатории, поэтому рекомендуется обращаться только в те клиники, которые оснащены современным оборудованием.
Материал для анализа
сыворотка венозной крови (избегать гемолиза)
Как правило, перед сдачей анализа требуется сделать следующее:
Референсные значения:
Разброс нормы зависит от возраста пациента и его пола.
Важно помнить, что самостоятельная постановка диагноза недопустима. Приведенные ниже сведения даны для ознакомления. Отклонение от нормы необязательно обозначает наличие болезни – нужно учитывать результаты других исследований, а также общую клиническую картину.
В возрасте до 5 дней уровень фермента находится в пределах до 650. К 6 месяцам максимальный порог снижается до 300, к 1 году жизни – до 200. В период до трех лет максимум может составлять 230, до 6 лет – 150.
У женщин норма находится в пределах до 150 в возрасте до 12 лет, до 120 в возрасте до 17 лет и до 170 в возрасте от 17 лет и более. Для мужчин значения составляют соответственно 250, 270 и 190.
Причины повышения значений
Кроме того, уровень повышается при приеме некоторых лекарственных средств (особенно кортикостероидов и различных лекарств на основе барбитуратов), а также наркотических препаратов – поэтому важно предупредить врача о случаях их употребления.
Как правило, при выявлении повышенного уровня у здорового человека назначают дополнительные исследования. Чаще всего исследование назначают для подтверждения инфаркта миокарда, а также для диагностики мышечных заболеваний.
Внимательные врачи, быстрая запись, удобный прием, современное оборудование и передовые технологии – вот залог полного выздоровления для каждого пациента.
Кфк крови что показывает у детей повышен
Уровень КФК в крови значительно повышен при мышечной дистрофии Дюшенна, даже на пресимптомной стадии заболевания, в том числе и при рождении. Как правило, активность КФК в крови при мышечной дистрофии Дюшенна достигает 15 000-30 000 МЕ/л (в норме 
Разработана специфическая молекулярно-генетическая диагностика, основанная на выявлении дефицита дистрофина или дефектного дистрофина при иммунохимическом окрашивании биоптатов мышц либо на данных анализа ДНК периферической крови. Необходимо подтверждать диагноз одним из методов в каждом случае заболевания.
Если ПЦР крови позволяет подтвердить диагноз, от биопсии мышц можно воздержаться; однако, если этот анализ не выявляет отклонений от нормы, а клиническая картина заболевания не позволяет исключить мышечную дистрофию, мышечная биопсия со специфическим тестом определения дистрофина позволяет подтвердить диагноз в 1/3 случаев, в которых ПЦР не выявила нарушений. Возможно исследование дистрогликанов и других региональных протеинов сарколеммы, таких как мерозин и саркогликаны, поскольку иногда отмечается вторичное снижение их уровня.
Мышечная биопсия имеет диагностическое значение и выявляет характерные изменения. Миопатические изменения включают пролиферацию соединительной ткани эндомизия, рассеянную дегенерацию и регенерацию мышечных волокон, очаги воспалительной инфильтрации мононуклеарными клетками (реакция на некроз мышечных волокон), умеренные цитоархитектурные изменения в сохраняющих функциональную активность мышечных волокнах и множество плотных волокон.
Эти волокна, находящиеся в состоянии избыточного сокращения, возможно, представляют собой результат сегментарного некроза на другом уровне, что позволяет кальцию проникать через участки повреждения сарколеммы и провоцировать сокращение по всей длине мышечного волокна. Кальцинация мышечных волокон коррелирует с вторичным дефицитом Р-дистрогликана.
Решение о мышечной биопсии для подтверждения диагноза может вызвать ряд затруднений. В случае положительного семейного анамнеза, особенно если заболеванием страдает брат больного, у которого диагноз мышечной дистрофии Дюшенна подтвержден, при условии типичной клинической картины и высокой активности КФК, необходимость в мышечной биопсии отсутствует.
Результаты ПЦР могут также оказывать влияние на решение о мышечной биопсии. Если выявлен первый случай заболевания в семье, даже при условии типичной клинической картины, необходимо точное подтверждение диагноза, так как под маской дистрофии Дюшенна может протекать другая мио-патия. Для биопсии наиболее часто используют латеральное брюшко четырехглавой мышцы бедра и икроножную мышцу.
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
Креатинкиназа (КФК)
Причинами повышения креатинкиназы в крови могут быть миопатии, мышечная дистрофия, рабдомиолиз – ускоренный распад мышечной ткани. При этом заболевании повышение уровня КФК будет особенно значительным. Интоксикации, прием некоторых лекарственных препаратов (статины) и наркотиков тоже способны приводить к повреждениям мышечных волокон. При инфаркте миокарда КФК в крови тоже растет, и долгое время анализ крови на креатинкиназу был одним из основных диагностических маркеров, однако в настоящее время для диагностики инфаркта используют более специфичный маркер – тест на тропонин. Анализ на КФК при подозрении на сердечный приступ теперь используется как вспомогательный.
В каких случаях обычно назначают исследование?
Что именно определяется в процессе анализа?
Происходит измерение концентрации общей креатинкиназы в сыворотке крови с помощью колориметрического метода.
Что означают результаты теста?
Повышение общей креатинкиназы наблюдается при инфаркте миокарда, повышенных физических нагрузках, травмах и ожогах, миокардите и миокардиодистрофии, миопатии Дюшенна, полиомиелите, мышечных дистрофиях, распаде опухоли, приеме статинов, дексаметазона, НПВС, наркотиков, после проведенных хирургических операций.
Снижение уровня КФК может говорить об алкогольном поражении печени, потере мышечной массы, беременности, ревматоидном артрите, гипертиреозе, приеме некоторых препаратов (витамин С, амикацин, аспирин).
Следует помнить о том, что тест на КФК является недостаточно специфичным для диагностики инфаркта миокарда и иных патологий, поэтому при отклонениях от нормы необходимо проводить дополнительные исследования.
Сроки выполнения теста.
Обычно результат анализа можно получить через 1-2 дня после сдачи крови.
Как подготовиться к анализу?
Следует придерживаться общих правил подготовки к взятию крови из вены. С подробной информацией можно ознакомиться в соответствующем разделе статьи.
Креатинкиназа (венозная кровь) в Москве
Креатинкиназа — основной фермент, обеспечивающий мышечные клетки энергией. Лабораторный анализ этого белка проводят при диагностике заболеваний мышечной системы или сердца. Рекомендуется сдавать в комплексе с креатинкиназой MB.
Приём и исследование биоматериала
Комплексы с этим исследованием
Когда нужно сдавать анализ Креатинкиназа?
Подробное описание исследования
Креатинкиназа (креатинфосфокиназа, КК, или КФК) — фермент с выраженной биохимической активностью, который способствует образованию энергии внутри клетки в виде молекулы АТФ.
Молекула КК представлена в виде 2 субъединиц — «M» и «B» — эти подтипы составляют 3 возможных формы (изомера) фермента:
Все вышеуказанные формы КК выполняют схожую биологическую функцию в клетках представленных тканей — они обеспечивают их энергией.
В норме в крови находится небольшое количество креатинкиназы (в 94-96% это ММ-фракция). При повреждении или разрушении мышечных — в меньшей степени других — клеток фермент выходит наружу и попадает в кровоток: это основная причина повышения уровня КК в сыворотке крови. При этом причина повреждения и/или разрушения клеток и тканей может быть самой разной — воспаление, дистрофия, травма, отмирание (некроз) и даже опухолевое перерождение. С онкологическими заболеваниями головного мозга, легких и других локализаций, как правило, связывают высокий уровень BB-фракции фермента.
Показатель креатинкиназы MB (КК-MB) повышается при различных сердечных заболеваниях, основным из которых является инфаркт миокарда — патология, при которой нарушается кровоснабжение сердца и погибают кардиомиоциты (мышечные клетки сердца). Основным маркером некроза (смерти) миокарда являются белки – тропонины. В качестве дополнительного маркера можно исследовать и КК-MB: фермент повышается через 2-4 часа и достигает пика через 24 часа после некроза (иногда позже). Особенностью КК-MB служит то, что уже к третьим суткам после начала инфаркта его значение нормализуется. Также креатинкиназа MB может увеличиваться и при других заболеваниях сердца: кардиомиопатии и миокардиты различного происхождения.
Увеличение концентрации креатинкиназы MM (КК-MM) связано с заболеваниями скелетной мускулатуры. К ним относятся:
Мышечные дистрофии — в частности, миодистрофия Дюшенна — имеют врожденный характер и, как правило, встречаются у мальчиков. По началу развитие этих детей никак не отличается от развития здоровых сверстников. Но с возрастом появляются первые симптомы:
Данный анализ следует сдавать при наличии рекомендаций от лечащего врача в рамках лабораторной диагностики вышеуказанных заболеваниях сердца и скелетных мышц.
Особенности и преимущества методики
Платформа модульная для биохимического и иммунохимического анализа Cobas 8000 (RocheDiagnosticsGmbH, Германия)