Лактатдегидрогеназа что это такое в крови у мужчин

Лактатдегидрогеназа

ЛДГ (L-лактат-НАД-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.27) – цинксодержащий фермент, обратимо катализирует окисление лактата в пируват. ЛДГ является тетрамером, содержит субьединицы М и Н. В цитоплазме клеток и сыворотке крови ЛДГ представлена 5 изоферментами, обозначаемыми в соответствии с их подвижностью к аноду в электрическом поле: ЛДГ-1 (НННН), ЛДГ-2 (НННМ), ЛДГ-3 (ННММ), ЛДГ-4 (НМММ) и ЛДГ-5 (ММММ). ЛДГ представлена практически во всех органах и тканях организма, при этом распределение изоферментов ЛДГ органоспецифично. ЛДГ-4 и ЛДГ-5 преобладают в печени и скелетных мышцах, тканях с преимущественно анаэробным метаболизмом, ЛДГ-1 и ЛДГ-2 – эритроцитах, лейкоцитах, миокарде, почках – тканях с аэробным типом метаболизм, наиболее высокое содержание ЛДГ-3 – в легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах и опухолях.

ИМ обычно сопровождается 3–4 кратным повышением общей активности ЛДГ; подобное повышение ЛДГ отмечается при миокардите, нарушениях ритма сердца. При ИМ повышение общей активности ЛДГ в сыворотке крови отмечается спустя 8–10 ч, и достигает максимальной активности через 48–72 ч. Выброс миокардиальных изоферментов ЛДГ при ИМ в кровь ведет к увеличению активности ЛДГ-1и ЛДГ-2. Активность ЛДГ-1 увеличивается через 12–24 ч после возникновения острого ИМ, совпадая во времени с максимумом активности КК-МВ и опережая возникновение пика общей активности ЛДГ (24 ч).

Выявление спектра изоферментов, характерного для ИМ, возможно при застое крови в печени и почках вследствие сердечной недостаточности, при ишемическом поражении некоторых органов в силу резкого снижения сердечного выброса. В настоящее время определение активности ЛДГ и ее изоферментов не входит в число обязательных тестов для диагностики ИМ вследствие недостаточной специфичности.

К повышению активности ЛДГ приводят миопатии, заболевания печени, мегалобластные и гемолитические анемии, острые и хронические заболевания почек. Увеличение активности ЛДГ отмечается при повреждении печени, но это повышение не так велико, как повышение активности АЛТ и АСТ. Особенное повышение (в 10 раз выше верхней границы нормы) отмечают при токсическом гепатите, сопровождающемся желтухой.

Физиологическое повышение уровня ЛДГ в крови происходит во время беременности, у новорожденных, а также после интенсивной физической нагрузки.

Показания к исследованию:

Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2-х суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. Метод, основанный на рекомендациях IFCC. ЛДГ катализирует окисление лактата в пируват при щелочном рН, одновременно НАД+ восстанавливается до НАДН. Скорость возрастания оптической плотности реакционной смеси при 340 нм, отражающая увеличение концентрации НАДН, пропорциональна активности фермента в образце.

Пониженные значения: Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Изоферменты ЛДГ-1 и ЛДГ-2

Показания к исследованию:

Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2 суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Источник

Причины повышенного и пониженного ЛДГ в крови

Лактатдегидрогеназа – один из ферментов. определяемый в лабораторной диагностике, отличающийся низкой специфичностью. Но, если ЛДГ в крови повышен или наблюдается его занижение, то это позволяет на ранних этапах выявить различные заболевания и сбои в функционировании важных систем организма.

Причины отклонения от нормы

Повышение и понижение ldg может определяться в результате разных заболеваний:

Отклонение ldg в клетках от нормальных параметров у беременных женщин, помимо перечисленных причин, может быть в связи с преждевременного отслоения плаценты.

Норма ЛДГ

Норма ЛДГ в крови у женщин, детей и мужчин меняется в соответствии с возрастом человека. Расшифровка показателей лактатдегидрогеназы для детей определяется по таблице:

У людей, старше 18 лет нормальные показатели определяются в соответствии с полом. Так, для женского организма этот параметр может меняться от 13 до 220 Ед/л. У мужчин при норме значения LDG выше, чем у женщин и составляют 130 – 235 Ед/л.

Значительное снижение или увеличение единиц свидетельствует о развитии патологий. Но, следует учитывать, что несоответствие референсным показателям может возникать вследствие неправильной подготовки к биохимическому анализу: чрезмерной физической активности, приеме определенных препаратов.

Что делать, если ЛДГ не в норме?

Для того чтобы нормализовать уровень фермента, нужно в первую очередь выяснить почему возникли отклонения. Только установив причины пониженного ЛДГ в крови и устранив основное заболевание, которое является катализатором, будет возможность вернуть значения к нормальному диапазону. Для определения причины необходимо пройти детальное обследование, так как каждая патология имеет свои нюансы лечения. При анемии проводят коррекцию питания и назначают препараты для восстановления баланса железа, при онкологических заболеваниях назначают масштабный скрининг больного, в случае острых форм патологий определяют стационарное лечение.

Точное определение ЛДГ в короткие сроки

Клиника «Фамилия» предлагает провести быстрый и высокоточный анализ на уровень ЛДГ в крови, а также широкий спектр других услуг по лабораторной диагностике, которые позволяют безопасно и динамично наблюдать за состоянием здоровья. Современное технологичное оснащение и профессионализм квалифицированных сотрудников нашей клиники обеспечивает высокую скорость и достоверность проведения лабораторных тестов.

Источник

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

ЛДГ — цинксодержащий фермент, катализирующий восстановление пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот, пировиноградной в молочную. Является внутриклеточным энзимом, находящимся во всех тканях организма: почках, печени, сердце, скелетных мышцах, эритроцитах.

Синонимы:

Метод исследования:

Биоматериал для анализа:

Подготовка

Забор крови должен проводиться в утренние часы натощак. После последнего приема пищи должно пройти не менее 12 часов. За 30 мин до забора крови следует избегать физического и эмоционального напряжения. Исключить алкоголь.

Описание:

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) существует в тканях организма в форме тетрамера: два мономера, Н и М, могут соединяться в различных соотношениях, образуя пять известных изоферментов ЛДГ. Фермент катализирует реакцию превращения пировиноградной кислоты в молочную при участии NADH, а также обратную реакцию. Данная реакция является заключительным этапом анаэробного механизма окисления глюкозы:

пируват + NADН + H+ ↔ + NAD+

При некоторых патологических состояниях наблюдается повышение активности ЛДГ, например, при остром поражении печени, при поражениях скелетных мышц и почек, при мегалобластных и гемолитических анемиях. При лимфоме высокая активность ЛДГ в плазме является предвестником плохого прогноза. Существует зависимость между активностью фермента и объемом опухоли, поэтому последовательные измерения уровня активности ЛДГ позволяют оценивать эффективность терапии.

Как в сердечной мышце, так и в эритроцитах ЛДГ представлена главным образом изоферментами ЛДГ (Н4). Изофермент проявляет гораздо большую каталитическую активность в отношении α-гидроксибутирата, чем лактата (по сравнению с другими изоферментами), поэтому, при измерении активности ЛДГ, используют именно этот субстрат. Второе название изофермента ЛДГ — α-гидроксибутиратдегидрогеназа (ГБД).

Определение уровня активности изоферментов ЛДГ имеет значение при подозрении на инфаркт миокарда и в диагностике гемолитического криза при серповидноклеточной анемии.

Для чего используется анализ?

Для определения активности ЛДГ в сыворотке крови.

Когда назначается?

Референсные значения (норма)

Нормальный уровень активности ЛДГ в сыворотке крови взрослого человека составляет 225–550 Ед/л.

Значения результатов

В физиологических условиях повышенная активность наблюдается у беременных, новорожденных и после интенсивных физических нагрузок. Повышение ЛДГ отмечается при инфаркте миокарда, лейкозах, тромбоцитопении, повреждениях печени вирусной, токсической и травматической природы, опухолях различной локализации, заболеваниях почек, гемолизе эритроцитов.

Превышение верхнего предела нормы более, чем в 10 раз:

Превышение верхнего предела нормы в 5 — 10 раз:

Превышение верхнего предела нормы менее, чем в 10 раз:

Понижение активности ЛДГ клинического значения не имеет.

Источник

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH, LD.

УФ кинетический тест.

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO₂ и H₂O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В лёгких, селезёнке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определённую болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта лёгкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт лёгкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

Когда назначается исследование?

Источник

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) (венозная кровь) в Совхозе имени Ленина

Определение уровня лактатдегидрогеназы в крови для диагностики повреждения печени, почек, скелетных мышц.

Приём и исследование биоматериала

Комплексы с этим исследованием

Когда нужно сдавать анализ Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)?

Подробное описание исследования

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — фермент, который участвует в обмене глюкозы — главного источника энергии для тканей. Он обнаруживается во многих клетках, но наиболее активен в гепатоцитах, скелетных мышцах, миокарде, эритроцитах, почках. Когда происходит повреждение органов, лактатдегидрогеназа начинает усиленно выделяться в плазму, где обнаруживается с помощью биохимического анализа крови.

Фермент участвует в гликолизе — расщеплении глюкозы для получения клетками энергии. Пируват — ключевой продукт процесса. Если в клетке достаточное количество кислорода, из него образуются энергетические молекулы АТФ. При недостатке кислорода пируват превращается в лактат. Это обратимая реакция, её запускает лактатдегидрогеназа. В присутствии кислорода лактат вновь может превратиться в пируват.
Лактат либо поступает в печень, где запасается в гликоген, либо направляется к другим органам, где при нормальном уровне кислорода вновь может преобразоваться в пируват и энергию.

Лактатдегидрогеназа, в зависимости от типа ткани, в которой работает, делится на разные формы (изоферменты). Так ЛДГ-1 и ЛДГ-2 функционируют в тканях с преобладанием аэробного (с участием кислорода) обмена, где в основном идут реакции превращения лактата в пируват — сердце, мозге. ЛДГ-4 и ЛДГ-5 работает в органах с аэробным (без кислорода) обменом, где усиленно образуется лактат — скелетных мышцах, печени.
Однако такое деление условно, потому что различные изоферменты могут находится в разных тканях. Раньше определение ЛДГ-1 и ЛДГ-2 широко использовалось ранее для диагностики инфаркта миокарда, в настоящее время они также применяются в совокупности с другими тестами, но в меньшей степени.

Повышение лактатдегидрогеназы в крови говорит о том, что клетки органов, в которых они активно работают, либо повреждены, либо подвергаются разрушению. Это важно при острых процессах, когда необходимо диагностировать заболевание. В совокупности с другими анализами определение уровня ЛДГ помогает поставить правильный диагноз.

Лактатдегидрогеназа вместе с другими печеночными ферментами (АЛТ, АСТ, щелочной фосфатазой) повышается при острых повреждениях печени. Причина — воздействие вирусов, токсинов, лекарств, при беременности и аутоиммунных заболеваниях. Проявляются слабостью, тошнотой, болью в правом подреберье, желтухой. При несвоевременном лечении может возникнуть печеночная недостаточность.

Увеличенное количество лактатдегидрогеназы в крови определяется также при заболеваниях мышц вследствие воспаления — миозитах. Симптомы — мышечные боли, симметричная слабость. Уровень фермента может использоваться для дифференциальной диагностики с неврологическими заболеваниями, проявляющимися схожими симптомами (например, спинальной мышечной амиотрофией).

Определение количества ЛДГ в сыворотке крови является важным показателем состояния работы многих органов. Вместе с другими биохимическими анализами помогает в диагностике ряда заболеваний, а наблюдение за его уровнем в динамике позволяет оценить эффективность лечения.

Источник